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La reunión con los Premios Nobel (LNLM-13): programa y primera jornada.

El  domingo 30 de junio comenzó el Lindau Nobel Laureate Meeting (LNLM-13) con una serie de intervenciones protocolarias entre las que cabe destacar la presencia de las ministras de Educación e Investigación de Alemania y Francia (¡qué envidia! dos países prósperos que tienen ministerios que gestionan la ciencia). La ciudad está con anuncios espectaculares del LNLM-13 como el de la imagen.

El LNLM-13 tieen un programa intenso de actividades que incluyen conferencias plenarias de los 35 galardonados con el Premio Nobel presentes, discusiones individuales con los jóvenes investigadores participantes, talleres y mesas redondas temáticas. Serán unos días de intensa actividad, desde antes de las 7 de la mañana hasta entrada la noche ¡seguro que merece la pena! El programa completo se puede descargar aquí.

A propuesta de la revista Investigación y Ciencia, estaré en el LNLM13 informando de las actividades que allí se realicen (y a las que pueda asistir, pues muchas se celebran de manera simultánea).

La primera actividad de la mañana (en forma de desayuno científico) está dedicada a un tema monográfico con la participación de uno de los Premios Nobel y varios expertos más (incluyendo algún jóven investigador). El lunes tratará sobre lo que la ciencia puede hacer por resolver problemas medioambientales y de cambio global, con la participación de Gerhardt Ertl; sin duda alguna uno de los retos para la ciencia, que tiene las claves para resolverlo si se aportan suficientes recursos. El martes, el tema a tratar será como la ciencia puede aprovechar mejor los recursos disponibles en el planeta, tema que ya traté en el espacio “La ciencia cotidiana” del programa A Hombros de Gigantes (RNE) y que se resumió en este post, con la participación de Steven Chu. El tercer desayuno científico está dedicado al procesado de la información cuántica, con la participación de Serge Haroche y David J. Wineland, los dos galardonados con el último Premio Nobel de Física; este asunto tendrá un impacto enorme en la tecnología del futuro.. Finalmente, el último desayuno científico (al que estoy invitado) tratará sobre El papel que la química tiene para resolver los retos energéticos, contando con la presencia de Hartmut Michel, Mario Molina y Richard Schrock. En su momento haré una crónica detallada de lo que allí se debata.

Otras actividades incluyen lección magistral sobre el mecanismo de las enfermedades y descubrimiento de fármacos (con Aaron Chiechanover), lección magistral sobre la microscopía de transmisión electrónica (TEM, con Dan Shechtman),  discusiones sobre política científica (Programa Horizonte 2020 de la UE), mesa redonda sobre conversión y utilización de la energía química (con Ertl, Michel, Schrock, Walter Kohn y Robert H. Grubbs), mesa redonda sobre ¿Por qué comunicar? (con Walter Gilbert, Brian Kobilka, Ada Yonath y Harold Kroto),  mesa redonda sobre la química verde (con Molina y Chu), y el taller sobre las habilidades en las presentaciones (impartido por Kroto).

Sin duda alguna, un programa apasionante.

Breve resumen de la jornada del 1 de julio

Aunque publicaré un post describiendo en detalle las conferencias de ayer y la conversación con Robert Grubbs y Richard Schrock; a continuación resumiré brevemente las avtividades de hoy. Hoy hemos asistido a 7 conferencias de temática variada. El último Premio Nobel de Química, Brian Kobilka (en la imagen) hizo un resumen de diversas facetas de la investigación de los receptores acoplados a proteínas G (GPCRs), desde la estructura al diseño de fármacos, pasando por la estructura, evolución y biología molecular. Posteriormente, Gerhard Ertl ha explicado parte de sus investigaciones sobre el mecanismo de reacciones sobre superficies, especialmente la síntesis de amoniaco a partir de sus elementos y la oxidación del CO a CO2. A continuación, Akira Suzuki explicó aspectos sintéticos y mecanísticos sobre las reacciones de acoplamiento de organoboranos catalizada por complejos de paladio. La sesión continuó con las conferencias de los dos galardonados con el Premio Nobel de Física en 2012 (David Wineland y Serge Haroche) que explicaron resultados experimentales con sistemas cuánticos que pueden ser la base de  relojes muy precisos y ordenadores cuánticos. Las dos últimas conferencias volvían a la frontera entre la química y la biología. John Walker habló de los procesos energéticos celulares en los que interviene el ATP y Hartmut Michel del mecanismo de acción de la reacciones de oxidación catalizada por la oxidasa de citocromo c.

El mediodía lo compartí con Mercedes Alonso (en la imagen), antigua doctoranda en mi grupo, y a la que he mencionado aquí.

Por la tarde tuve la oportunidad de hablar con Richard Schrock y Robert Grubbs (en la imagen), que resumiré en un próximo post. Aqui dejo una muestra gráfica.

Bernardo Herradón García
CSIC
b.herradon@csic.es

Nota: Este post se publicó originalmente en el blog del Lindau Nobel Laureate Meeting (LNLM-13) el día 28 de junio. Se ha actualizado el 1 de julio.

La ciencia básica y sus aplicaciones. Parte 1.

El Premio Nobel en una de las tres disciplinas científicas es el máximo galardón al que puede aspirar un científico. Todos los años, en la primera quincena de octubre se anuncia el nombre de los galardonados, los cuales reciben la distinción el 10 de diciembre, coincidiendo con el aniversario del fallecimiento de Alfred Nobel (en la imagen).

Estas fechas son importantes por sus repercusiones científica, mediática y social. Una actividad que pasa más desapercibida es la reunión que a finales de junio y principios de julio celebran varias decenas de Premios Nobel. Son las llamadas Reuniones de Galardonados con el Nobel en Lindau, o LNLM, según las siglas del término en inglés: Lindau Nobel Laureates Meeting. Este año el LNLM se celebrará entre el 30 de junio y el 5 de julio.

 

El LNLM se celebra de manera ininterrumpida desde el año 1951, celebrando este año su 63º edición, que está especialmente dedicada a la Química, con la participación de un total de 35 Premios Nobel (24 de Química, 6 de Física, 4 de Medicina/Fisiología y 1 de la Paz) y de 625 jóvenes investigadores de 78 países, como se ha descrito en un post anterior.

En este artículo quiero centrarme en la repercusión que la investigación de los participantes este año tienen sobre el bienestar del ser humano. Es bien conocido que, frecuentemente, las investigaciones merecedoras del Premio Nobel se pueden calificar como “ciencia básica”. A mí no me gusta la distinción entre “ciencia básica” y “ciencia aplicada” y me gusta citar la frase de Pasteur que se indica a continuación.

 

Aparte de contribuir considerablemente al avance de la ciencia, la investigación de gran calidad, que los galardonados con el premio Nobel han realizado, ha influido en nuestra calidad de vida en aspectos variados como nuestra salud, los productos de consumo, fertilizantes, catalizadores para automóviles, protección medioambiental, materiales de interés tecnológico o computación cuántica.

El trabajo de muchos de los Premios Nobel tienen impacto en la mejora de nuestra salud. Por ejemplo, la investigación de Walter Gilbert (Premio Nobel en 1980) ha permitido disponer de métodos para secuenciar ácidos nucleicos, que han sido valiosos para la secuenciación de genomas de especies, incluidas el ser humano.

 

Varios de los galardonados han realizado investigaciones en áreas frontera entre la Química y la Biología. Dos de los científicos participantes en el LNLM-13, Hartmut Michel y Robert Huber, fueron galardonados en 1988 por sus investigaciones que permitieron profundizar en el conocimiento sobre la fotosíntesis, el proceso que, usando la luz del Sol, convierte el agua y el dióxido de carbono en carbohidratos y oxígeno; ambos fundamentales para nuestra existencia: los carbohidratos son la fuente primario de nuestra alimentación y el oxígeno nos permite respirar (y con ello, oxidar los alimentos para obtener energía). La energía química en las células se almacena principalmente en forma química, en la molécula de trifosfato de adenosina (adenosine triphosphate, ATP, ver imagen). La investigación de John E. Walker (Premio Nobel en 1997) ha revelado detalles de los procesos enzimáticos por los que se biosintetiza el ATP. La biosíntesis son un conjunto de reacciones químicas dentro de las células por las que se obtienen las moléculas. Estas reacciones químicas pueden ser aceleradas (es decir, se aumenta su velocidad de reacción) por la acción de otras sustancias químicas (que no se consumen en la reacción) que se denominan catalizadores. La inmensa mayoría de los catalizadores en bioquímica son proteínas que se denominan enzimas. La investigación de Edmond H. Fischer (Premio Nobel en Medicina/Fisiología en 1992) también está relacionada con procesos enzimáticos que “quitan” y “ponen” grupos fosfato en las proteínas, denominados fosforilacion y desfosforilación, respectivamente. Estos mecanismos son esenciales en los procesos fisiológicos, pues permiten enviar señales moleculares dentro de las células y entre las células de un organismo (señalizació y mensajería celulares).

 

 

Las reacciones químicas dentro de las células se producen en agua, una molécula fundamental. Dos tercios de nuestro organismo está formado por agua; continuamente estamos absorbiendo y eliminando agua; algunos de nuestros órganos, especialmente los riñones, son capaces de filtrar centenares de litros de agua diariamente. El agua es una molécula polar y, por supuesto, hidrófila (que le “gusta” interaccionar con otras moléculas de agua). Por otro lado, la membrana celular (que separa el interior de la célula del medio circundante) está formada por moléculas muy distintas al agua, son moléculas hidrófobas y apolares, es decir que repelen al agua. Entonces, ¿cómo es posible que el agua pueda cruzar las membranas celulares? Desde hace tiempo se sospechaba que este transporte se producía a través de una serie de canales específicos para el agua; pero hasta 1988 no se consiguió el primero de estos canales, una proteína de membrana, aislada y caracterizada por Peter Agree, que recibió el Premio Nobel (2003) por estas investigaciones. Con esta investigación se empezó a comprender este importante fenómeno fisiológico, que tiene implicaciones en el estudio de bacterias, plantas, animales y que para el ser humano puede servir para entender algunos procesos patológicos. La investigación de Erwin Neher (Premio Nobel de Medicina/Fisiología en 1991) está relacionada; Neher fue un pionero en el estudio de los canales iónicos (por los que se transportan iones) en las membranas celulares y su relevancia en el desarrollo de ciertas enfermedades como la diabetes, fibrosis cística y desórdenes neuronales y cardiacos.

La maquinaria celular está continuamente biosintetizando y degradando proteínas. Estos últimos procesos son catalizadas por un tipo de enzimas denominadas proteasas. El Premio Nobel de 2004 fue galardonado a investigaciones realizadas para elucidar los mecanismos por los que las proteínas son degradadas, especialmente la estructura y función del proteasoma, un conjunto de enzimas degradadoras de proteínas, especialmente el papel de la ubiquitina (en la imagen; fuente: Wikipedia), una proteína pequeña señalizadora que es capaz de dirigir las proteínas no deseadas (que están en exceso en la célula) al proteasoma. Dos de los galardonados (Avram Hershko y Aaron Ciechanover) por estas investigaciones estarán presentes en el LNLM-13.

La investigación de Martin Chalfie (Premio Nobel en 2008) también está, en cierto modo, relacionada con la señalización celular. Se conoce desde hace mucho tiempo que ciertos organismos son luminiscentes (emiten luz de manera natural). La investigación de Chalfie permitió profundizar en el mecanismo de este proceso y su base genética, identificando la conocida como proteína verde fluorescente (green fluorescente proteína, GFP). Una consecuencia de esta investigación es que el gen que codifica GFP se puede insertar en otros organismos, por lo que se pueden visualizar procesos fisiológicos usando la GFP como señalizador, tanto en organismos unicelulares como pluricelulares, como algunos de los ratones de la imagen (Fuente: Wikipedia). Esta es una herramienta muy poderosa en investigación biomédica. La investigación de Ada Yonath (Premio Nobel en 2009) ha permitido conocer algunos de los mecanismos fundamentales que operan en todos los seres vivos: la biosíntesis de proteínas (ya mencionada anteriormente). Yonath ha estudiado la estructura, a resolución atómica, del ribosoma; que es un orgánulo celular en el que se “lee” la información codificada en el ácido ribonucleico mensajero (mRNA), que a su vez, se ha codificado en el gen correspondiente, un fragmento del ácido desoxirribonucleico (DNA). Es bien conocido que la información genética transcurre en la secuencia DNA ➛ mRNA ➛ proteína (lo que constituye el dogma de la biología molecular, propuesto por Francis Crick en 1958), siendo las proteínas los productos finales del genoma. La investigación de Yonath ha permitido conocer los detalles de este importante proceso biológico y constituyen la base del desarrollo de nuevos antibióticos.

 

Finalmente, la investigación de Brian Kobilka (Premio Nobel en 2002) ha abordado la estructura y función de los receptores acoplados a proteína G (G-protein-coupled receptor, GPCR) que son unas proteínas presentes en las membranas celulares que se activan por la presencia de ciertas moléculas. Existen numerosos GRCRs, específicos de una molécula o de un grupo de moléculas, que son los responsables de comenzar la cascada de señalización celular. Estos procesos tienen una inmensa relevancia fisiológica y, cuando no funcionan adecuadamente, son responsables de algunos estados patológicos. Los GPCRs se han tratado en este post y en varios programas del espacio “La ciencia cotidiana” del programa de radio “A Hombros de Gigantes” (ver enlace más abajo).

En un próximo post explicaré la investigación de los otros participantes en el LNLM-13 y como han impactado en nuestra sociedad.

Sobre el LNLM y la relevancia que la investigación de los Premios Nobel tiene en nuestra sociedad he hablado en tres programas de radio (uno ya emitido y otros dos grabados para emitir durante el LNLM-13). Los enlaces a lo programas se pueden descargar aquí (El Nanoscopio) y aquí (A Hombros de Gigantes, a partir del 1 y 8 de julio, respectivamente).

Nota: Este post se ha publicado originalmente en el blog del LNLM-13 y ha participado en el XXVI Carnaval de Química, que aloja el excelente blog El Cuaderno de Calpurnia Tate.

 

 

Bernardo Herradón García
CSIC
b.herradon@csic.es

GPCRs y el Premio Nobel de Química 2012

La Real Academia Sueca de Ciencias ha anunciado esta mañana la concesión del Premio Nobel de Química a Robert J. Lefkowitz (Duke University) y Brian K. Kobilka (Stanford Univeristy) por sus estudios de los receptores acoplados a proteínas G (G-protein coupled receptors, GPCRs). Los dos investigadores trabajan en áreas frontera entre la química y la biomedicina. Lefkowitz fue el ganador del Premio Fronteras del Conocimiento de la Fundación BBVA en 2009.

Robert J. Lefkowitz

Brian K. Kobilka

Los receptores acoplados a proteínas G (GPCRs) son ubícuos en nuestro organismo. Nuestro genoma codifica alrededor de 800 GPCRs. Estos receptores de membrana están implicados en múltiples procesos fisiológicos e inmunes y reconocen múltiples y variados estímulos químicos (agonistas). Son proteínas de membrana, que están formados por siete hélice que atraviesan la membrana celular (hélices transmembrana). Un esquema de su estructura y situación celular se muestra en la siguiente imagen (fuente: Wikipedia, activando la imagen se puede visualizar en mayor tamaño).

Los GPCRs están implicados en procesos de transducción de señales, que son los mecanismos por los que las células de un organismo responden a un estímulo externo (por ejemplo, un fármaco) y también sirven para que las células se se comunican entre sí. La transducción de señales en el organismo se realiza por diversas rutas . Un esquema se represenata en la siguiente imagen (fuente: Wikipedia, activando la imagen se puede visualizar en mayor tamaño).

La activación de los GPCRs está implicada en los procesos de estímulos sensoriales (la visión, el olfato, por el que Axel y Buck recibieron el Premio Nobel de Medicina en 2004), procesos neuroquímicos (interacción con neurotransmisores),  hormonas, feromonas, agentes inmunoestimulantes e inmunodepresores, etc.

Debido a su ubicuidad y su importancia biológica, no es extraño que el malfuncionamiento de los GPCRs esté asociado a diversas enfermedades; lo que hace que sean objetivos farmacológicos. Se estima que alrededor del 30% de los fármacos actuales interaccionan, directa o indirectamente, con un GPCR. Por lo tanto, el conocimiento de su activación, mecanismo de acción y dinámica es esencial en el diseño de medicamentos eficaces.

Cartoon en la página web de Kobilka, ilustrando su investigación con las 7 hélices transmembranas de las GPCRs

 
Bernardo Herradón García
CSIC
b.herradon@csic.es

 

Doctorados ‘Honoris Causa’ para Molina y Kroto y Simposio Internacional ‘La Química de Nuestro Tiempo’

El día 7 de junio de 2012 tendrá lugar el acto de investidura como Doctores Honoris Causa de los Profesores Mario Molina (premio Nobel de Química en 1995) y Harold Kroto (premio Nobel de Química en 1996) por la Universidad Complutense. Dicho acto tendrá lugar en la Sala de Grados de la Facultad de Medicina de la UCM a las 12:00.

La investigación del Prof. Molina ha sido clave en la explicación de la formación del “agujero de ozono” y la posterior prohibición de los CFCs. Por otro lado, el Prof. Kroto fue co-descubridor del fullereno, que ha tenido repercusiones trascendentales en la Química como molécula a partir del cual obtener nuevos materiales funcionales.

Profesor Mario Molina

Profesor Harold Kroto

 

Aprovechando su presencia en Madrid, los días 7 (por la tarde) y 8 la Fundación Areces en colaboración con la Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales han organizado unas jornadas tituladas “La Química de Nuestro Tiempo”, cuyo programa se puede descargar aquí.

Las motivaciones y objetivos de dichas jornadas se resumen a continuación.

La Sociedad del Siglo XXI afronta numerosos retos sociales y económicos cuyas soluciones dependerán en gran manera en el desarrollo de nuevas tecnologías. Problemas tales como la generación de energías limpias requerirá nuevos materiales que permitan la fabricación de baterías ligeras y de gran capacidad, así como que puedan aumentar la eficiencia de las actuales células solares. Esto ha de lograrse con productos que sean baratos para que puedan competir con las energías tradicionales e implantarse en países en vías de desarrollo. Nuevos materiales serán también imprescindibles para lograr un transporte más eficaz, y para los nuevos desarrollos en electrónica, óptica y computación, donde la reducción de tamaño y el aumento de velocidad y precisión han de llevarse a límites impensables en el pasado siglo. Retos igual de formidables se presentan en el control de alimentos, donde será necesario desarrollar sensores más sensibles y específicos, así como procesos eficaces y baratos para su conservación. También en Medicina será preciso desarrollar fármacos más específicos y con menos efectos secundarios, así como métodos de análisis más sensibles que permitan la detección precoz de enfermedades. Es ya una preocupación general evitar el deterioro del Medio Ambiente, y por ello será preciso optimizar muchos de los procesos industriales existentes para reducir la producción de sustancias contaminantes.
Las soluciones científicas a estos problemas tienen un carácter interdisciplinar en los que habrá que combinar adecuadamente las contribuciones de la Física, la Química, la Biología, la Medicina y la Ingeniería. Sin embargo, por su capacidad para la síntesis de nuevos materiales y fármacos, así como para el desarrollo de métodos de análisis y el diseño de sensores, la Química realizará contribuciones clave en la solución de los retos mencionados. En estas jornadas investigadores de reconocido prestigio presentarán los avances más recientes y las perspectivas futuras en algunas de las áreas clave para el desarrollo de la Química en las próximas décadas.

Las jornadas tendrán lugar en el Salón de Actos de la Fundación Ramón Areces (c/ Vitruvio, 5. 28006 Madrid) y serán coordinadas por Miguel Ángel Alario, Presidente de la Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales.

 

Bernardo Herradón García
CSIC
b.herradon@csic.es

Los cuasicristales: un nuevo orden de la materia.

El pasado sábado, Dan Shechtman recibió el Premio Nobel de Química en Estocolmo por el descubrimiento de los cuasicristales. La conferencia de aceptación del Premio Nobel se titula “The Discovery of Quasi-Periodic Materials“. La autobiografía de Shechtman y el discurso de aceptación del premio Nobel se podrán descargar próximamente en el siguiente enlace.

Las diapositivas de la conferencia de Shechtman se pueden descargar aquí. A continuación destaco algunas de estas  diapositivas.

Algunos descubrimientss sobre la estructura de la materia y sus propiedades realizadas en la década de 1980s.

Definición “clásica de un cristal”.

 

“Nueva” definición de cristal.

De manera muy oportuna, la Real Academia de Ciencias Exactas Físicas y Naturales (RACEFyN) ha programado la conferencia “Los cuasicristales: un nuevo orden de la materia” para el próximo día 14 de diciembre. Los detalles de la conferencia se indican a continuación.

 

Bernardo Herradón García
CSIC
b.herradon@csic.es